Definición de Hemoglobina
Licenciado en Física
La hemoglobina es una proteína que se encuentra en los glóbulos rojos de la sangre y que la da su color rojo tan característico. La principal función de la hemoglobina es transportar el oxígeno desde los pulmones hacia el resto de los tejidos y transportar el dióxido de carbono de vuelta hacia los pulmones para ser expulsado; otra función clave, es la regulación del pH de la sangre.
Prácticamente, todos nosotros sabemos que la sangre es de vital importancia para nuestra supervivencia. La sangre cumple con un sinfín de funciones y una de las más importantes es el transporte de gases a través de todo nuestro cuerpo. La sangre se encarga de transportar el oxígeno que respiramos y de regresar el dióxido de carbono que producimos para que pueda ser expulsado. Esta función tan importante que cumple la sangre se logra gracias a la existencia de una proteína llamada “hemoglobina”.
Estructura y formación de la hemoglobina
La hemoglobina es una proteína que posee una estructura cuaternaria, es decir, que se conforma de cuatro subunidades unidas entre sí. Las subunidades de la hemoglobina consisten en una proteína conocida como “globina” unida a un grupo “hemo”, este último es el que posee al ion ferroso (Fe2+).
La hemoglobina se comienza a sintetizar en los proeritroblastos, los cuales son células progenitoras de los eritrocitos (glóbulos rojos) y se forman en la médula ósea. La síntesis de hemoglobina continúa durante toda la eritropoyesis hasta que los reticulocitos son liberados al torrente sanguíneo y se convierten en eritrocitos maduros.
La formación de la hemoglobina comienza con la succinil – CoA que se obtiene del ciclo de Krebs en las mitocondrias de las células que forman parte de la eritropoyesis. Dos moléculas de succinil – CoA se unen con otras dos moléculas de glicina para formar una molécula de “pirrol”. Después de esto, cuatro moléculas de pirrol se unen con una molécula de protoporfirina IX y un ion ferroso (Fe^{2+}) para formar el grupo “hemo”.
Mientras esto sucede, los ribosomas de las células se encargan de fabricar las proteínas de globina. Finalmente, cada grupo hemo se une con una globina para formar cada una de las cuatro subunidades que conforman una molécula de hemoglobina.
Debido a que la síntesis de la hemoglobina requiere de ribosomas y mitocondrias, este proceso se detiene cuando los reticulocitos se convierten en eritrocitos maduros, ya que estos últimos carecen de estos organelos. Se calcula que cuando los reticulocitos abandonan la médula ósea y pasan al torrente sanguíneo continúan durante un día más formando hemoglobina hasta que maduran a eritrocitos.
Tipos de hemoglobina
Existen pequeñas variaciones en la composición de aminoácidos de la parte polipeptídica de cada una de las subunidades que conforman a la hemoglobina. Los diferentes tipos de cadenas que existen se denominan “cadenas α”, cadenas “β”, cadenas “δ” y cadenas “γ”. La combinación de distintos tipos de cadenas da lugar a distintos tipos de hemoglobina.
Hemoglobina A: Es el tipo de hemoglobina más común, se compone de dos cadenas α y dos cadenas β.
Hemoglobina S: Este tipo de hemoglobina resulta de una mutación en la que un aminoácido de “ácido glutámico” de las cadenas β es reemplazado por un aminoácido “valina”. Este tipo de hemoglobina tiende a cristalizarse cuando se une con el oxígeno y los eritrocitos adquieren una forma de hoz debido a ello. La existencia de este tipo de hemoglobina lleva a un tipo de anemia conocida como “anemia falciforme”.
Hemoglobina A2: La Hemoglobina A2 se conforma de dos cadenas α y dos cadenas δ. Las personas que poseen este tipo de hemoglobina desarrollan una patología sanguínea conocida como “talasemia”.
Hemoglobina Fetal (F): Es el tipo de hemoglobina predominante en el feto. Su composición consiste en dos cadenas α y dos cadenas γ. Este tipo de hemoglobina presenta una mayor afinidad al oxígeno y desaparece en los primeros meses de vida.
Hemoglobina glicosilada: Se trata de una molécula de hemoglobina unida a una molécula de glucosa. La medición de este tipo de hemoglobina en sangre es fundamental para el diagnóstico y el control de los pacientes diabéticos.
Funciones de la hemoglobina
La hemoglobina tiene una alta afinidad con las moléculas de oxígeno (O2), particularmente, las moléculas de oxígeno se unen con los átomos de hierro presentes en los grupos hemo de la molécula de hemoglobina. Con lo dicho anteriormente, podemos darnos cuenta de que una sola molécula de hemoglobina puede transportar 4 moléculas de oxígeno.
La hemoglobina se encuentra en el interior de los eritrocitos. Se calcula que cada eritrocito contiene aproximadamente unas 250 millones de moléculas de hemoglobina, por lo tanto, cada eritrocito de la sangre puede transportar hasta 1,000 millones de moléculas de oxígeno.
El oxígeno que entra a nuestros pulmones se une con las moléculas de hemoglobina presentes en los eritrocitos de la sangre, esta unión da lugar a un tipo de hemoglobina conocido como “Oxihemoglobina”. Esta sangre rica en oxígeno regresa al corazón y es bombeada al resto del cuerpo. De esta manera es que la sangre lleva oxígeno a cada rincón del organismo para que las células de nuestro cuerpo puedan llevar a cabo sus funciones.
Pero no sólo eso, la hemoglobina también se encarga de recoger el dióxido de carbono producto del metabolismo de las células. Esta sangre ahora rica en dióxido de carbono regresa al corazón en donde es bombeada de vuelta a los pulmones para llevar a cabo el intercambio gaseoso. Este proceso se repite muchas veces en un mismo día.
La hemoglobina también actúa como un amortiguador acidobásico, es decir, que se encarga de mantener el equilibrio en el pH de la sangre. Los eritrocitos y la hemoglobina son los responsables de mantener el pH fisiológico, el cual tiene un valor promedio de 7.4. Algo curioso de la hemoglobina es que presenta una mayor afinidad al monóxido de carbono (CO), esta es la razón de que el monóxido de carbono sea el responsable de varios cientos de asfixias al año.
Trabajo publicado en: Abr., 2024.
Referencias
Arthur C. Guyton & John E. Hall. (2016). Tratado de Fisiología Médica (Decimotercera Edición). España: Elsevier.Bill Bryson. (2019). El cuerpo humano. Barcelona: RBA Libros.
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